核心：气场正常，地球风调雨顺，人体健康安详。气场减弱，地球洪涝频发，人体疾病丛生。
地球病了，就像人的阿尔兹海默症
正常的地球，有更多的耗散结构，就是有更多的有序的立体结构，就像人体蛋白的α螺旋
（alpha helix (α-helix)，因为气场是螺线矢量场，所以，气场下降，就会导致α螺旋
（alpha helix (α-helix)减少，而β片层结构（β-pleated sheet）增多，这个时候，
地球就病了，就会遭遇最近新西兰最大城市洪灾。
其实，阿尔兹海默的发生病变的根本原因也是因为气场减弱所致。
新西兰最大城市遭遇洪灾 科学家认为与“大气河流”有关
新华社惠灵顿2月2日电（记者李惠子 卢怀谦）新西兰最大城市奥克兰近日遭遇创纪录
的暴雨洪灾。新西兰科学家认为，奥克兰这次持续强降雨与“大气河流”有关，他们还
警告称“变暖的地球将出现更多极端降雨”。
新西兰最大城市奥克兰1月27日因暴雨引发洪水，城市进入紧急状态。（新华社发）
当地媒体援引惠灵顿维多利亚大学地理、环境和地球科学学院教授詹姆斯·伦威克
的话分析认为，新西兰和其他地方的许多最严重的降雨事件都与“大气河流”有关，即从
热带地区延伸到高纬度地区的巨大“水分走廊”，就像天空中的河流。他说，随着大气层
中的水蒸气越来越多，这些“大气河流”将运输更多的水分。目前一条重要的“大气河流”
运送的水量已经和亚马孙河一样多。
新西兰奥塔戈大学地理学院研究人员丹尼尔·金斯顿也认为，奥克兰这次遭遇的
创纪录暴雨与“大气河流”有关，而且这一“大气河流”在新西兰上空的通过速度相对缓慢
，类似于去年8月在新西兰南岛北部造成的那次极端降雨灾害。
空气中水蒸气的含量随着温度的升高而成倍增加。随着气候变暖愈加严重，发生
极端降雨的可能性也在增加。“降水量实际增加的幅度，取决于还有多少温室气体将
被排放到全球大气层中。”伦威克进一步解释说，如果全球升温能控制在2摄氏度以下，
那么大气中的水分将整体增加10%左右。然而，当水分集中到一场风暴或一条
“大气河流”时，很容易转化为增加20%至30%或更多的降雨。
惠灵顿维多利亚大学教授伊兰·诺伊说：“我们不应得出结论——这场灾难是不
可避免的，或者说是保险公司所谓的‘天灾’。”他说，可吸取的教训包括增加对基础设
施的投资，以便“为不断变化的气候可能给我们带来的影响做好准备”。
詹姆斯·伦威克分析认为，新西兰和其他地方的许多最严重的降雨事件都与“大气河流”有关，
即从热带地区延伸到高纬度地区的巨大“水分走廊”，就像天空中的河流。他说，随着大气层
中的水蒸气越来越多，这些“大气河流”将运输更多的水分。目前一条重要的“大气河流”运送
的水量已经和亚马孙河一样多。
“大气河流”与β折叠（β-sheet），即β片层结构类似，而正常的水汽散发类似α螺旋
（alpha helix (α-helix)， 几乎在所有情况下，致病分子构型都涉及蛋白质的β折叠二级结构
的增加。
所以，现在的地球，其实是发生了类似蛋白质构象病的病变。
人体的蛋白质构象病的根本原因是因为气时空下降的缘故，而地球的这种病变也是因为
气时空下降的缘故。
我们从地球的病变，就可以知道，老年痴呆症，或者阿尔兹海默症的病变主要是严重的
降雨事件。
阿尔兹海默症主要病变：
记忆丧失是阿尔茨海默病的主要症状。 早期体征包括难以回忆起最近发生的事情或对话。
随着病情的发展，记忆障碍会恶化，其他症状也会出现。 阿尔茨海默病患者起初可能会
意识到自己难以记起事情和组织思想。
人体的意识结构，就像城市的住房结构，降雨事件导致房屋和人事破坏，导致记忆丧失和
思维能力下降。
詹姆斯·伦威克分析认为，新西兰和其他地方的许多最严重的降雨事件都与“大气河流”有关，
即从热带地区延伸到高纬度地区的巨大“水分走廊”，就像天空中的河流。他说，随着大气层
中的水蒸气越来越多，这些“大气河流”将运输更多的水分。目前一条重要的“大气河流”运送
的水量已经和亚马孙河一样多。
新西兰气象局1月27日为奥克兰地区发布了最高红色暴雨警告，并记录了24小时内高
达249毫米的降雨量。当地此前24小时降雨纪录为161.8毫米。
创纪录的降雨在奥克兰引发大规模洪灾，目前洪灾已导致4人死亡，并在上周末
迫使高速公路以及奥克兰机场关闭，奥克兰市进入紧急状态。
α螺旋（alpha helix (α-helix)；Pauling–Corey–Branson α-helix；3.613-helix）是蛋白质的
二级结构。它和β折叠因具有重复的Φ和Ψ值被统称为规则二级结构（Cα-N夹角和Cα-C夹角）。
α螺旋一般是右手螺旋。在α螺旋中，平均每个螺旋周期包含3.6个氨基酸残基，这些残基侧
链伸向外侧。同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基
氧原子之间形成氢键。其中的H－O键长2.8Å。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多
肽链呈α螺旋构象的原因是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成分子内（α螺旋内）氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，
多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。非极性溶剂环境对于氢键形成没有影响，
因此更可能促进α螺旋的形成。
α螺旋中，氨基酸的R基团指向外侧和下侧，以避免与多肽链的主干部分之间的位阻影响。
α螺旋的核心部分紧密结合，原子之间以范德华力联系在一起。
因为其特殊的环状R基团，脯氨酸一般不出现在α螺旋中部，而经常出现在α螺旋的开始处。
β折叠（β-sheet），又称β片层结构（β-pleated sheet），是蛋白质的一种二级结构。
在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反
平行排列，成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键
主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。
β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。
（英语pleated）这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。
在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式，两残基间距为0.65nm
；不在同侧为反式，两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行折叠更加稳定。
能形成β折叠的氨基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，
如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的β折叠层。
另一种常见的蛋白质模序是α螺旋和三种不同的β转角。不属于一个模序的蛋白质一级
结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。
在医学上，蛋白质构象病（英语：proteopathy）是指某些蛋白质的结构变得异常，从而
破坏身体细胞、组织和器官的功能的疾病。通常这些蛋白质无法折叠成它们本来的正常结构
；当处于这种错误折叠的状态时，它们在某种程度上可能变得有毒（毒性作用增强）或
失去它们正常的功能。[3] 蛋白质构象病（又称蛋白质错误折叠病）包括如克雅二氏病和
其他朊毒体疾病、阿尔茨海默病、帕金森病、淀粉样变和一系列其他的疾病。
蛋白质构象病的概念可以追溯到19世纪中叶。1854年，鲁道夫·菲尔绍提出使用淀粉样蛋白
（“淀粉样”）这个术语来描述大脑中的一种叫做淀粉样小体的物质。这种物质表现出类似于
纤维素的化学反应。1859年，尼古拉斯·弗里德里希和凯库勒证明了“淀粉样蛋白”实际上富
含大量蛋白质，而不是纤维素组成的。[9] 随后的研究表明，许多不同的蛋白质都可以形
成淀粉样蛋白，并且所有的淀粉样蛋白质在经刚果红染色后的交叉偏振光中都有共同的双
折射；当用电子显微镜观察时会出现一个纤维状的亚显微结构。然而，一些蛋白质病变没
有双折射现象，它们包含很少甚至没有像阿尔茨海默病患病者脑中弥漫性沉积的Aβ蛋白
那样典型的淀粉样纤维。此外有证据表明，小的非纤维状蛋白质聚集体（低聚物）对受
影响器官的细胞来说是有毒的，而纤维状淀粉样蛋白相对而言是良性的。
病理生理学
大多数情况下，如果不是所有的蛋白质病变，三维折叠（构象）的变化都会增加特定蛋白
质与其自身结合的趋势。在这种聚集形式下，蛋白质对清除有抗性，并且可能干扰受影响
器官的正常功能。在通常情况下，蛋白质错误折叠会导致其丧失常规功能。例如，囊肿性
纤维化是由有缺陷的囊肿性纤维化跨膜传导调节因子（CFTR）蛋白引起的。而在肌萎缩
侧索硬化/额颞叶变性（FTLD）中，某些基因调节蛋白不适当地聚集在细胞质中，无法在
核内执行其正常任务。 蛋白质有一个称为多肽骨架的共同的结构特征，所以所有蛋白质
某些情况下都可能发生错误折叠。 然而，只有少量蛋白质错误折叠与蛋白质构象病有关。
这可能是由于蛋白质自身脆弱的结构特质。例如，通常作为单体（即单一的、未结合的蛋
白质分子）展开或相对不稳定的蛋白质更容易错误折叠导致构象异常。 几乎在所有情况下，
致病分子构型都涉及蛋白质的β折叠二级结构的增加。[ 一些蛋白质构象病中的异常蛋白已
被证明可折叠成多个三维形状；这些变体蛋白质结构由其不同的致病性、生物化学性质和
构象特性来定义。目前已经对被称为蛋白质菌株的朊毒体疾病进行了相当深入的研究。
